0
0 Comments

SERCA — (sarco/endoplasmic reticulum Ca2+-ATPase — трубочки с кальцием в эндоплазматическом ретимулуме). Кальциевые насосы.

Кальций один из важнейших механизмов в работе мышц, и возникает вопрос в разнице между SERCA сердца, быстрых и медленных волокон.

  • Мыши с отключенным геном отвечающим за SERCA показали снижение выносливости на 37% от тренировок, в то время как у обычных мышей был рост на 5%. SARCO2a был понижен на 30% у эксперементальных мышей. Митохондриальные маркеры не реагировали на тренировку у мыши-мутанта. (10 )В тоже время у других авторов получились отличные данные, что может говорить о том что разные протоколы тренировок дают разные результаты. (11)
  • MHCI и MHCIIa (цепочки миозина I и IIa) отрицательно коррелируют с SERCA1 (быстрой формой) и положительно с SERCA2 (медленной). Также поставлен вопрос о том что результаты электростимуляций нельзя переносить на обычные тренировки, в виду совершенно отличного порядка рекрутирования, обычная тренировка не может создать интенсивности, необходимой для запуска процессов аналогичных электростимуляции. Также важны ссылки на то, что хотя электростимуляция меняет формы SERCA в сторону медленных, тренировки выносливости такого эффекта не вызывали. (Donoghue et al. 2005; Froemming et al.2000; Ohlendieck et al.1991,1999). В целом, надо очень аккуратно переносить методы тренировок эффективные для разных типов мышц на другой тип мышц и электростимуляцию нельзя приравнивать к обычным тренировкам. (4)
  • Тренировки на выносливость вызывают выработку специфических для медленного волокна изоформ MHC, MYL, тропонина и SERCA (1) (2)
  • В быстрых волокнах находится SERCA1 а в сердце и медленных мышцах SERCA2. 5ти недельная низкоинтенсивная программа тренировок на не-тренированных людях показала снижение количества SERCA обоих типов, при неизменном количестве MyHC (тяжелых цепочек миозина). Это говорит о том что снижение количества SERCA ведет к адаптации через улучшение способности мышц к расслаблению (3). Также в этой работе цитируют исследования о корреляции гормонов щитовидной железы и SERCA и параллельном росте медленного миозина c медленными SERCA.
  • Исследование влияния гипоксии на экспрессию SERCA (5)
  • Мышечная выносливость коррелирует с SERCA, причем с SERCA2 (медленными) (6)
  • Мышцы могут менять тип SERCA (7)
  • Рост экономичности и эффективности утилизации кислорода может идти путем снижения количества SERCA, т.е. через снижение расхода АТФ (8)
  • Отключение рецепторов к гормонам щитовидной железы меняет то, какие типы кальциевых насосов, SERCA1 или 2 вырабатываются в мышцах, медленные формы повысились, быстрые снизились, также Na+−K+ насосы снизились. 3 основных реакции на отключение рецепторов: мышцы стали медленнее сокращаться и расслабляться, повысилась устойчивость к утомлению, изменилось содержание белков(9)
  • Люди с R577X в гене ACTN3 показали большую присопособляемость в виду лучшего термогенеза в ответ на холод, показывая другой режим работы SERCA, утечку Ca2 +, как следствие утечки все механизмы, в том числе выработка АТФ повышаются, и ведут к бОльшей устойчивости к выносливости, лучшей адаптации к тренировкам на выносливость, и сам холод может повышать выносливость мышц. Скорости откачки/накачки Ca2 + были в 3-4 раза выше у таких людей. В российской популяции эту версию гена имеют 18% людей. (12) Различия в активности ферментов митохондрий которые находили у мышей, не нашли у людей с этой мутацией в другом исследовании (13) Все это говорит о том что механизмы гораздо сложнее.
  • Авторы исследования предполагают что роль Н+ и лактата преувеличена у млекопитающих, и решающее значение имеет отказ саркоплазматического Ca2+ и активные формы кислорода. (15)
  1. Previously, calcium-calmodulin signaling and activation of calcineurin was shown to affect gene expression through the transcription factors CREB, NFAT, and MEF2, leading to increased slow fiber-type MHC, MYL, troponin, and SERCA isoform expression with endurance training. J Cell Physiol. 2008 Jan;214(1):126-35.Exercise-induced modulation of calcineurin activity parallels the time course of myofibre transitions.Grondard C1, Biondi O, Pariset C, Lopes P, Deforges S, Lécolle S, Gaspera BD, Gallien CL, Chanoine C, Charbonnier F.
  2. Transcriptome and translational signaling following endurance exercise in trained skeletal muscle: impact of dietary protein David S. Rowlands, Jasmine S. Thomson, Brian W. Timmons, Frédéric Raymond, Andreas Fuerholz, Robert Mansourian, Marie-Camille Zwahlen, Sylviane Métairon, Elisa Glover, Trent Stellingwerff, Martin Kussmann, Mark A. TarnopolskyPhysiological Genomics Published 1 September 2011 Vol. 43 no. 17, 1004-1020 DOI: 10.1152/physiolgenomics.00073.2011
  3. J. Majerczak1, J. Karasinski2, J.A. Zoladz1 TRAINING INDUCED DECREASE IN OXYGEN COST OF CYCLING IS ACCOMPANIED BY DOWN-REGULATION OF SERCA EXPRESSION IN HUMAN VASTUS LATERALIS MUSCLE
  4. Specific effects of endurance and sprint training on protein expression of calsequestrin and SERCA in mouse skeletal muscle Sanni Kinnunen • Satu Ma ̈ntta ̈ri Received: 2 December 2011 / Accepted: 16 March 2012 / Published online: 31 March 2012 Ó Springer Science+Business Media B.V. 2012
  5. Chronic hypoxia increases rat diaphragm muscle endurance and sodium–potassium ATPase pump contentC. McMorrow*, A. Fredsted#, J. Carberry*, R.A. O’Connell*, A. Bradford¶, J.F.X. Jones* and K.D. O’Halloran*⇓
  6. Calcium ATPase and respiratory muscle function M. Aubier, N.Viires
  7. Effect of chronic obstructive pulmonary disease on calcium pump ATPaseexpression in human diaphragmTaitan Nguyen,1,2 Neal A. Rubinstein,2 Camasamudram Vijayasarathy,3 Lawrence C. Rome,4Larry R. Kaiser,2 Joseph B. Shrager,1,2 and Sanford Levine
  8. Endurance training decreases the non-linearity in the oxygen uptake–power output relationship in humans
    Joanna Majerczak1, Michal Korostynski2, Zenon Nieckarz3, Zbigniew Szkutnik4, Krzysztof Duda1,5 andJerzy A. Zoladz1Article first published online: 10 FEB 2012
    DOI: 10.1113/expphysiol.2011.062992
  9. J Physiol. 2003 Mar 15; 547(Pt 3): 789–796.Published online 2003 Jan 31. doi: 10.1113/jphysiol.2002.032086PMCID: PMC2342733Isometric force and endurance in skeletal muscle of mice devoid of all known thyroid hormone receptorsCatarina Johansson, Per Kristian Lunde,* Sten Göthe,† Jan Lännergren, and Håckan Westerblad
  10. Am J Physiol Heart Circ Physiol. 2009 Aug; 297(2): H576–H582.Published online 2009 Jun 5. doi: 10.1152/ajpheart.00946.2008PMCID: PMC2724216Sarcalumenin is essential for maintaining cardiac function during endurance exercise training
  11. Zhao X, Yoshida M, Brotto L, Takeshima H, Weisleder N, Hirata Y, Nosek TM, Ma J, Brotto M. Enhanced resistance to fatigue and altered calcium handling properties of sarcalumenin knockout mice.Physiol Genomics 23: 72–78, 2005.
  12. PLoS Genet. 2015 Jan; 11(1): e1004862. Published online 2015 Jan 15. doi: 10.1371/journal.pgen.1004862 PMCID: PMC4295894 Altered Ca2+ Kinetics Associated with α-Actinin-3 Deficiency May Explain Positive Selection for ACTN3 Null Allele in Human Evolution
  13. Acta Physiol (Oxf). 2012 Apr;204(4):555-61. doi: 10.1111/j.1748-1716.2011.02366.x. Epub 2011 Oct 17.
  14. Alpha-actinin-3 deficiency does not significantly alter oxidative enzyme activity in fast human muscle fibres.
  15. Physiol Rev. 2008 Jan;88(1):287-332. doi: 10.1152/physrev.00015.2007. Skeletal muscle fatigue: cellular mechanisms. Allen DG1, Lamb GD, Westerblad H.
  16. Pette D, Staron RS. Transitions of muscle fiber phenotypic profiles. Histochem Cell Biol 2001; 115: 359-372.
  17. Shono N, Urata H, Saltin B, et al. Effects of low intensity aerobic training on skeletal muscle capillary and blood lipoprotein profiles. J Atheroscler Thromb 2002; 9: 78-85.
  18. Adhihetty PJ, Irrcher I, Joseph AM, Ljubicic V, Hood DA. Plasticity of skeletal muscle mitochondria in response to contractile activity. Exp Physiol 2003; 88: 99-107.
  19. Goldspink G. Selective gene expression during adaptation of muscle in response to different physiological demands. Comp Biochem Physiol B Biochem Mol Biol 1998; 120: 5-15.
  20. Kim DH, Wible GS, Witzmann FA, Fitts RH. The effect of exercise-training on sarcoplasmic reticulum function in fast and slow skeletal muscle. Life Sci 1981; 28: 2671-2677.
  21. Berchtold MW, Brinkmeier H, Müntener M. Calcium ion in skeletal muscle: its crucial role for muscle function, plasticity, and disease. Physiol Rev 2000; 80: 1215-1265.
  22. Everts ME, Andersen JP, Clausen T, Hansen O. Quantitative determination of Ca2+-dependent Mg2+-ATPase from sarcoplasmic reticulum in muscle biopsies. Biochem J 1989; 260: 443-448.
  23. Leberer E, Pette D. Immunochemical quantification of sarcoplasmic reticulum Ca-ATPase, of calsequestrin and of parvalbumin in rabbit skeletal muscles of defined fiber composition. Eur J Biochem 1986; 156: 489-496.
  24. Szentesi P, Zaremba R, van Mechelen W, Stienen GJ. ATP utilization for calcium uptake and force production in different types of human skeletal muscle fibres. J Physiol (Lond) 2001; 531: 393-403.
  25. Tupling AR. The sarcoplasmic reticulum in muscle fatigue and disease: role of the sarco(endo)plasmic reticulum Ca2+-ATPase. Can J Appl Physiol 2004; 29: 308-329.
  26. Ørtenblad N, Lunde PK, Levin K, Andersen JL, Pedersen PK. Enhanced sarcoplasmic reticulum Ca2+ release following intermittent sprint training. Am J Physiol Regulatory Integrative Comp Physiol 2000; 279: R152-R160.
  27. Li JL, Wang XN, Fraser SF, Carey MF, Wrigley TV, McKenna MJ. Effects of fatigue and training on sarcoplasmic reticulum Ca2+ regulation in human skeletal muscle. J Appl Physiol 2002; 92: 912-922.
  28. Green HJ, Ballantyne CS, MacDougall JD, Tarnopolsky MA, Schertzer JD. Adaptations in human muscle sarcoplasmic reticulum to prolonged submaximal training. J Appl Physiol 2003; 94: 2034-2042.
  29. Hoppeler H, Lüthi P, Claassen H, Weibel ER, Howald H. The ultrastructure of the normal human skeletal muscle. A morphometric analysis on untrained men, women and well-trained orienteers. Pflügers Arch 1973; 344: 217-232.
  30. Rome LC, Klimov AA. Superfast contractions without superfast energetics: ATP usage by SR-Ca2+ pumps and crossbridges in toadfish swimbladder muscle. J Physiol (Lond) 2000; 526: 279-286.
  31. Hancock CR, Brault JJ, Terjung RL. Protecting the cellular energy state during contractions: role of AMP deaminase. J Physiol Pharmacol 2006; 57, Suppl 10: 17-29.
  32. Womack CJ, Davis SE, Blumer JL, Barrett E, Weltman AL, Gaesser GA. Slow component of O2 uptake during heavy exercise: adaptation to endurance training. J Appl Physiol 1995; 79: 838-845.
  33. Whipp BJ. The slow component of O2 uptake kinetics during heavy exercise. Med Sci Sports Exerc 1994; 26: 1319-1326.
  34. Coyle EF, Sidossis LS, Horowitz JF, Beltz JD. Cycling efficiency is related to the percentage of type I muscle fibers. Med Sci Sports Exerc 1992; 24: 782-788.
  35. Green HJ, Jones S, Ball-Burnett ME, Smith D, Livesey J, Farrance BW. Early muscular and metabolic adaptations to prolonged exercise training in humans. J Appl Physiol 1991; 70: 2032-2038.
  36. Zoladz JA, Rademaker AC, Sargeant AJ. Non-linear relationship between O2 uptake and power output at high intensities of exercise in humans. J Physiol (Lond) 1995; 488: 211-217.
  37. Barstow TJ, Jones AM, Nguyen PH, Casaburi R. Influence of muscle fiber type and pedal frequency on oxygen uptake kinetics of heavy exercise. J Appl Physiol 1996; 81: 1642-1650.
  38. Whipp BJ. Domains of aerobic function and their limiting parameters. In The Physiology and pathophysiology of exercise tolerance, JM Steinacker, SA Ward (eds). New York, Plenum Press, 1996, pp. 83-89.
  39. Sargeant AJ. Neuromuscular determinants of human performance. In The Physiological determinants of exercise tolerance in humans, AJ Sargeant, BJ Whipp (eds). Portland Press, 1999, pp. 13-28.
  40. Zawadowska B, Majerczak J, Semik D, et al. Characteristics of myosin profile in human vastus lateralis muscle in relation to training background. Folia Histochem Cytobiol 2004; 42: 181-190.
  41. Hämäläinen N, Pette D. Coordinated fast-to-slow transitions of myosin and SERCA isoforms in chronically stimulated muscles of euthyroid and hyperthyroid rabbits. J Muscle Res Cell Motil 1997; 18: 545-554.
  42. Hicks A, Ohlendieck K, Göpel SO, Pette D. Early functional and biochemical adaptations to low-frequency stimulation of rabbit fast-twitch muscle. Am J Physiol 1997; 273: C297-305.
  43. Simonides WS, Thelen MH, van der Linden CG, Muller A, van Hardeveld C. Mechanism of thyroid-hormone regulated expression of the SERCA genes in skeletal muscle: implications for thermogenesis. Biosci Rep 2001; 21: 139-154.
  44. Hämäläinen N, Pette D. Myosin and SERCA isoform expression in denervated slow-twitch muscle of euthyroid and hyperthyroid rabbits. J Muscle Res Cell Motil 2001; 22: 453-457.
  45. Pette D, Vrbová G. Neural control of phenotypic expression in mammalian muscle fibers. Muscle Nerve 1985; 8: 676-689.
  46. Conjard A, Peuker H, Pette D. Energy state and myosin heavy chain isoforms in single fibres of normal and transforming rabbit muscles. Pflügers Arch 1998; 436: 962-969.
  47. Zoladz JA, Korzeniewski B, Grassi B. Training-induced acceleration of oxygen uptake kinetics in skeletal muscle: the underlying mechanisms. J Physiol Pharmacol 2006; 57, Suppl 10: 67-84.
  48. Sant’Ana Pereira JA, Sargeant AJ, Rademaker AC, de Haan A, van Mechelen W. Myosin heavy chain isoform expression and high energy phosphate content in human muscle fibres at rest and post-exercise. J Physiol (Lond) 1996; 496: 583-588.
  49. Zoladz JA, Kulinowski P, Zapart-Bukowska J, et al. Phosphorylation potential in the dominant leg is lower, and [ADP(free)] is higher in calf muscles at rest in endurance athletes than in sprinters and in untrained subjects. J Physiol Pharmacol 2007; 58: 803-819.
  50. Buttgereit F, Brand MD. A hierarchy of ATP-consuming processes in mammalian cells. Biochem J 1995; 312: 163–167.
  51. Barclay CJ, Woledge RC, Curtin NA. Energy turnover for Ca2+ cycling in skeletal muscle. J Muscle Res Cell Motil 2007; 28: 259–274.
  52. Zoladz JA, Korzeniewski B. Physiological background of the change point in VO2 and the slow component of oxygen uptake kinetics. J Physiol Pharmacol 2001; 52: 167-184.
  53. Periasamy M, Huke S. SERCA pump level is a critical determinant of Ca2+ homeostasis and cardiac contractility. J Mol Cell Cardiol 2001; 33: 1053-1063.
  54. Chin ER. Role of Ca2+/calmodulin-dependent kinases in skeletal muscle plasticity. J Appl Physiol 2005; 99: 414-423.